Le proteine multiple, delle strutture complesse che svolgono una varietà di funzioni, potrebbero essersi evolute attraverso meccanismi sorprendentemente semplici, basati sullo sviluppo di due sole mutazioni. Lo hanno ipotizzato in un articolo pubblicato sulla rivista Nature i ricercatori dell’Università di Chicago, dell’Universita’ del Texas A&M, dell’Università del Nebraska-Lincoln e dell’Università di Oxford, che sostengono di aver identificato il collegamento mancante evolutivo attraverso cui l’emoglobina si sarebbe evoluta.
“L’emoglobina è il complesso proteico che trasporta l’ossigeno nel sangue in tutti i vertebrati e potrebbe derivare da due semplici mutazioni avvenute più di 400milioni di anni fa“, spiega Joseph Thornton dell’Università di Chicago. “Negli ultimi venti anni abbiamo elaborato una strategia per utilizzare metodi statistici e biochimici per ricostruire e caratterizzare sperimentalmente proteine antiche prima, durante e dopo l’evoluzione delle prime forme di emoglobina. In questo modo abbiamo rintracciato l’anello mancante dell’evoluzione di questo complesso proteico: una catena formata da due parti che esisteva prima dell’ultimo antenato comune a mammiferi e pesci”, aggiunge Arvind Pillai, seconda firma dell’articolo.
“La concezione tradizionale dell’evoluzione, le cui base sono state poste dal biologo naturalista Charles Darwin, vuole che la complessità succeda alla semplicità tramite diversi passaggi, ma il nostro studio mostra che almeno a livello molecolare questa transizione può avvenire in maniera piuttosto repentina“, precisa Thornton. “La struttura e le funzioni dell’emoglobina sono state studiate più di qualunque altra molecola, ma non avevamo ancora informazioni sulle sue origini, anche se le prime speculazioni a riguardo risalgono a circa 60 anni fa, con le ipotesi di Linus Pauling e Max Perutz, i padri fondatori della biochimica delle proteine“, spiega Pillai.
“Secondo le nostre analisi, le due mutazioni chiave avvenute nell’evoluzione dell’emoglobina non solo hanno determinato la struttura in quattro parti, ma hanno anche generato le proprieta’ per il legame con l’ossigeno. In questo modo, le proprieta’ funzionali complesse sono apparse come effetto collaterale immediato quando si sono evolute le capacita’ base dell’emoglobina”, affermano i ricercatori. “Se le due mutazioni chiave non si fossero mai verificate l’emoglobina non sarebbe la proteina che conosciamo oggi, e non avrebbe quell’insieme di proprietà che dipendono da un trasporto efficiente di ossigeno o il metabolismo rapido”, conclude Thornton.
